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縊斷蛋白

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縊斷蛋白
融合了盤基網柄菌Dictyostelium discoideum)的無核苷酸肌球蛋白II運動結構域和大鼠Rattus norvegicus)的縊斷蛋白I GTPase結構域的結構。
鑑定
標誌Dynamin_N
PfamPF00350舊版
Pfam宗系CL0023舊版
InterPro英語InterProIPR001401
PROSITE英語PROSITEPDOC00362
Dynamin central region
Structure of the nucleotide-free myosin II motor domain from Dictyostelium discoideum fused to the GTPase domain of dynamin I from Rattus norvegicus
鑑定
標誌Dynamin_M
PfamPF01031舊版
InterPro英語InterProIPR000375

縊斷蛋白(英語:Dynamin,也譯為發動蛋白動力蛋白)是一種與真核生物內吞作用有關的GTP酶英語GTPase(GTPase),參與網格蛋白介導的內吞作用英語Receptor-mediated endocytosis(clathrin-mediated endocytosis,CME)等各種膜裂變和融合過程。在CME的最後階段,縊斷蛋白組裝並充當機械化學支架,使內陷的網格蛋白包被小窩(clathrin-coated pit,CCP)頸部的膜收縮和變形,並從細胞膜上切下新生囊泡[1][2]

縊斷蛋白與其類似的蛋白屬於一個「縊斷蛋白超家族」(dynamin superfamily,DSP),成員包括:MX1(干擾素誘導的GTP結合蛋白1)、MFN1(線粒體融合蛋白1)、GBPs(鳥苷酸結合蛋白)等,都與細胞膜融合有關[3][4]

結構

縊斷蛋白大小約96 kDa,長約900個氨基酸殘基,從N-末端開始依次為GTP酶結構域(用於結合GTP)、富α螺旋區域、PH結構域(用於結合脂質)到C-末端富脯氨酸結構域(用於結合SH3結構域的蛋白)[5]

類型

在哺乳動物中,有三種不同的縊斷蛋白基因,三者的PH結構域關鍵序列存在差異:

參考文獻

  1. ^ 1.0 1.1 Henley JR, Cao H, McNiven MA. Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles. FASEB Journal. December 1999,. 13 Suppl 2 (9002): S243–7. PMID 10619136. doi:10.1096/fasebj.13.9002.S243. 
  2. ^ Cheng, Xiaodong; Chen, Kuangcai; Dong, Bin; Yang, Meek; Filbrun, Seth L.; Myoung, Yong; Huang, Teng-Xiang; Gu, Yan; Wang, Gufeng; Fang, Ning. Dynamin-dependent vesicle twist at the final stage of clathrin-mediated endocytosis. Nature Cell Biology. 2021-07-12. doi:10.1038/s41556-021-00713-x. 
  3. ^ Hinshaw, J. "Research statement, Jenny E. Hinshaw, Ph.D."頁面存檔備份,存於互聯網檔案館) National Institute of Diabetes & Digestive & Kidney Diseases, Laboratory of Cell Biochemistry and Biology. Accessed 19 March 2013.
  4. ^ Urrutia R, Henley JR, Cook T, McNiven MA. The dynamins: redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. January 1997, 94 (2): 377–84. PMC 34135可免費查閱. PMID 9012790. doi:10.1073/pnas.94.2.377. 
  5. ^ Jimah, JR; Hinshaw, JE. Structural Insights into the Mechanism of Dynamin Superfamily Proteins.. Trends in cell biology. 2019-03, 29 (3): 257–273. PMID 30527453. doi:10.1016/j.tcb.2018.11.003. 
  6. ^ Praefcke GJ, McMahon HT. The dynamin superfamily: universal membrane tubulation and fission molecules?. Nature Reviews. Molecular Cell Biology. February 2004, 5 (2): 133–147. PMID 15040446. S2CID 6305282. doi:10.1038/nrm1313. 

外部連結