鹼性磷酸酶

現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（舊版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英語：PDBsum）	結構概要
PDB	1aja, 1ajb, 1ajc, 1ajd, 1alh, 1ali, 1alj, 1alk, ,1anj 1ani ,1anj, 1b8j, 1ed8, 1ed9, 1elx, 1ely, 1elz, ,1ew8 1ew2 ,1ew8, 1ew9, 1hjk, 1hqa, 1k7h, 1kh4, 1kh5, ,1kh9 1kh7 ,1kh9, 1khj, 1khk, 1khl, 1khn, 1shn, 1shq, ,1urb 1ura ,1urb, 1y6v, 1y7a, 1zeb, 1zed, 1zef, 2anh, ,2ga3 2g9y ,2ga3, 2glq

鹼性磷酸酶
鹼性磷酸酶
	鹼性磷酸酶的結構
鑑定
標誌	Alk_phosphatase
Pfam	PF00245（舊版）
InterPro（英語：InterPro）	IPR001952
SMART（英語：Simple Modular Architecture Research Tool）	SM00098
PROSITE（英語：PROSITE）	PDOC00113
SCOP（英語：Structural Classification of Proteins）	1alk / SUPFAM
Pfam
現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（舊版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英語：PDBsum）	結構概要
PDB	1aja, 1ajb, 1ajc, 1ajd, 1alh, 1ali, 1alj, 1alk, ,1anj 1ani ,1anj, 1b8j, 1ed8, 1ed9, 1elx, 1ely, 1elz, ,1ew8 1ew2 ,1ew8, 1ew9, 1hjk, 1hqa, 1k7h, 1kh4, 1kh5, ,1kh9 1kh7 ,1kh9, 1khj, 1khk, 1khl, 1khn, 1shn, 1shq, ,1urb 1ura ,1urb, 1y6v, 1y7a, 1zeb, 1zed, 1zef, 2anh, ,2ga3 2g9y ,2ga3, 2glq

鹼性磷酸酶
	細菌鹼性磷酸酶的蛋白二聚體，藍色為N-末端，紅色為C-末端)
命名
系統命名
縮寫
識別碼
EC編號	3.1.3.1
CAS號	9001-78-9
數據庫
IntEnz	IntEnz瀏覽
BRENDA（英語：BRENDA）	BRENDA入口
ExPASy（英語：ExPASy）	NiceZyme瀏覽
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基因本體	AmiGO / EGO
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鹼性磷酸酶（英語：Alkaline phosphatase，簡稱ALP或ALKP） (EC 3.1.3.1)是一類水解酶，可在核苷酸、蛋白質、生物鹼等分子上去除磷酸基，進行去磷酸化作用，在鹼性環境下最為有效，故得名鹼性磷酸酶^[2]。

細菌鹼性磷酸酶

在革蘭氏陰性菌中，鹼性磷酸酶位於細胞膜以外的周質空間。因為周質空間相比細胞內部受環境變化的影響更大，故細菌鹼性磷酸酶更不易失活、變性和降解，能保持較高活性。至於鹼性磷酸酶為何分布於此目前還未完全清楚，一個簡單的說法是鹼性磷酸酶在此切割出遊離的磷酸以供吸收。支持這一觀點的證據是鹼性磷酸酶通常在細菌面臨磷酸不足時合成^[3]。然而，也有其他的可能性存在，比如磷酸基團的存在通常會阻礙生物大分子透過細胞膜，而去磷酸化作用可能有助於細菌對環境中物質的吸收^[4]。

大腸桿菌鹼性磷酸酶的最適pH為8.0^[5]，而家牛的最適pH偏高一點，達8.5^[6]。

人類鹼性磷酸酶

生理機能

在人體中，鹼性磷酸酶幾乎存在於全身所有的組織，特別集中於肝臟、膽管、腎、骨骼和胎盤。

在人類和其它哺乳動物基因組中包含以下三種鹼性磷酸酶的同工酶：

ALPI（英語：ALPI） —— 腸道（分子量為150 MDa）
ALPL（英語：ALPL） —— 不具有組織特異性（肝、骨骼、腎）
ALPP（英語：Placental alkaline phosphatase） —— 胎盤

用於診斷

正常情況下成年人體內的ALP水平為20到140IU/L^[7]，兒童和孕婦的水平會更高一些。

水平升高

水平降低

表示有hypophosphatasia的可能

白細胞

在科研中的應用

鹼性磷酸酶在實驗室中最常見的應用就是除去DNA 5'端的磷酸基，防止載體發生自連環化^[8]。

另見

參考文獻

^ ^1.0 ^1.1 PDB 1ALK: Kim EE, Wyckoff HW. Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis. J. Mol. Biol. March 1991, 218 (2): 449–64. PMID 2010919. doi:10.1016/0022-2836(91)90724-K.
^ Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G. Eﬀect of Carboxymethyl Chitin-Glucan on the Activity of Some Hydrolytic Enzymes in Maize Plants (PDF). Chem. Pap. 2002, 56 (5): 326–329. （原始內容 (PDF)存檔於2011-07-25）.
^ Horiuchi T, Horiuchi S, Mizuno D. A possible negative feedback phenomenon controlling formation of alkaline phosphomonoesterase in Escherichia coli. Nature. May 1959, 183 (4674): 1529–30. PMID 13666805. doi:10.1038/1831529b0.
^ Ammerman JW, Azam F. Bacterial 5-nucleotidase in aquatic ecosystems: a novel mechanism of phosphorus regeneration. Science. March 1985, 227 (4692): 1338–40. PMID 17793769. doi:10.1126/science.227.4692.1338.
^ Garen A, Levinthal C. A fine-structure genetic and chemical study of the enzyme alkaline phosphatase of E. coli. I. Purification and characterization of alkaline phosphatase. Biochim. Biophys. Acta. March 1960, 38: 470–83. PMID 13826559. doi:10.1016/0006-3002(60)91282-8.
^ Harada M, Udagawa N, Fukasawa K, Hiraoka BY, Mogi M. Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH. J. Dent. Res. February 1986, 65 (2): 125–7. PMID 3003174. doi:10.1177/00220345860650020601.
^ MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP isoenzyme test. （原始內容存檔於2010-06-16）.
^ Maxam AM, Gilbert W. Sequencing end-labeled DNA with base-specific chemical cleavages. Meth. Enzymol. Methods in Enzymology. 1980, 65 (1): 499–560. ISBN 978-0-12-181965-1. PMID 6246368. doi:10.1016/S0076-6879(80)65059-9.

延伸閱讀

Coleman JE. Structure and mechanism of alkaline phosphatase. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 1992, 21: 441–83 [2013-08-06]. PMID 1525473. doi:10.1146/annurev.bb.21.060192.002301. （原始內容存檔於2019-12-11）.

外部連結

Alkaline phosphatase at Lab Tests Online （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）

[pmid2010919-1] 1.0 ^1.1 PDB 1ALK: Kim EE, Wyckoff HW. Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis. J. Mol. Biol. March 1991, 218 (2): 449–64. PMID 2010919. doi:10.1016/0022-2836(91)90724-K.

[Tamas2002-2] Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G. Eﬀect of Carboxymethyl Chitin-Glucan on the Activity of Some Hydrolytic Enzymes in Maize Plants (PDF). Chem. Pap. 2002, 56 (5): 326–329. （原始內容 (PDF)存檔於2011-07-25）.

[pmid13666805-3] Horiuchi T, Horiuchi S, Mizuno D. A possible negative feedback phenomenon controlling formation of alkaline phosphomonoesterase in Escherichia coli. Nature. May 1959, 183 (4674): 1529–30. PMID 13666805. doi:10.1038/1831529b0.

[pmid17793769-4] Ammerman JW, Azam F. Bacterial 5-nucleotidase in aquatic ecosystems: a novel mechanism of phosphorus regeneration. Science. March 1985, 227 (4692): 1338–40. PMID 17793769. doi:10.1126/science.227.4692.1338.

[pmid13826559-5] Garen A, Levinthal C. A fine-structure genetic and chemical study of the enzyme alkaline phosphatase of E. coli. I. Purification and characterization of alkaline phosphatase. Biochim. Biophys. Acta. March 1960, 38: 470–83. PMID 13826559. doi:10.1016/0006-3002(60)91282-8.

[pmid3003174-6] Harada M, Udagawa N, Fukasawa K, Hiraoka BY, Mogi M. Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH. J. Dent. Res. February 1986, 65 (2): 125–7. PMID 3003174. doi:10.1177/00220345860650020601.

[Ref_-7] MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP isoenzyme test. （原始內容存檔於2010-06-16）.

[pmid6246368-8] Maxam AM, Gilbert W. Sequencing end-labeled DNA with base-specific chemical cleavages. Meth. Enzymol. Methods in Enzymology. 1980, 65 (1): 499–560. ISBN 978-0-12-181965-1. PMID 6246368. doi:10.1016/S0076-6879(80)65059-9.

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