胃蛋白酶
| 胃蛋白酶B | |||||||||
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| 标识符 | |||||||||
| 酶学委员会编号（EC编号） | 3.4.23.2 | ||||||||
| CAS号 | 9025-48-3 | ||||||||
| 数据库 | |||||||||
| 集成关系酶学数据库（IntEnz） | IntEnz总观 | ||||||||
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| 蛋白质数据库（PDB）结构 | 结构生物信息学研究合作实验室PDB PDB欧洲 PDB概述 | ||||||||
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| 胃蛋白酶C（胃亚蛋白酶） | |||||||||
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| 标识符 | |||||||||
| 酶学委员会编号（EC编号） | 3.4.23.3 | ||||||||
| CAS号 | 9012-71-9 | ||||||||
| 数据库 | |||||||||
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胃蛋白酶（英語：pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。胃蛋白酶的前体被称为胃蛋白酶原。
分子资讯
| 分类 | 名称 | UniProt链接 | UniProt 编号 | 分布/功能 | 等电点 (pI) | 分子式 |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 胃蛋白酶A型 | 胃蛋白酶A-3（人） | P00790 | P00790 | 胃；消化蛋白质 | ~3.4 (成熟酶) | C1541H2312O512N374S11 (成熟酶)[2] |
| 胃蛋白酶A-4（人） | P0DJD7 | P0DJD7 | 胃；消化蛋白质 | ~3.4 (成熟酶) | C1541H2312O512N374S11[3]
（成熟酶） | |
| 胃蛋白酶A-5（人） | P0DJD9 | P0DJD9 | 胃；消化蛋白质 | ~3.46 (成熟酶) | C1542H2316O512N374S11 [4](成熟酶) | |
| 胃蛋白酶C型 | 胃蛋白酶C / 胃促肽酶（人） | P20142 | P20142 | 胃；消化蛋白质 | ~3.59 (成熟酶) | C1593H2356O508N388S12[5] |
| 组织蛋白酶（类胃蛋白酶） | 组织蛋白酶D（人） | P07339 | P07339 | 溶酶体；蛋白质降解 | ~5.5 (成熟酶) | C1823H2867O614N441S16[6](成熟酶) |
| 胃蛋白酶B型 | 胃蛋白酶B（狗） | Q8SQ41 | Q8SQ41 | 狗胃；消化蛋白质 | ~3.96 (成熟酶) | C1669H2450O508N402S13[7](成熟酶) |
历史
1836年，泰奥多尔·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。[8]胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。
前体与活化过程
胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。
在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。
这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制，避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化，是一种保护机制。
某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。[9]这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更不明顯：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。[9]
胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。
胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。
储存方法
胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。
基因
以下三种基因编码等价人类胃蛋白酶原A的酶：
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第四个人类基因编码胃亚蛋白酶，即胃蛋白酶原C：
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参考文献
- ^ PDB: 1PSO; Fujinaga M, Chernaia MM, Tarasova NI, Mosimann SC, James MN. Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin. Protein Sci. May 1995, 4 (5): 960–72. PMC 2143119
. PMID 7663352. doi:10.1002/pro.5560040516.
- ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2025-06-03].
- ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2025-06-03].
- ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2025-06-03].
- ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2025-06-03].
- ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2025-06-03].
- ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2025-06-03].
- ^ Florkin M. Discovery of pepsin by Theodor Schwann.. Rev Med Liege. 1957, 12 (5): 139–44. PMID 13432398.
- ^ 9.0 9.1 酶和化学物质对于多肽的特异性剪切位点. [2007-10-30]. （原始内容存档于2007-06-06）.
外部链接
- BRENDA数据库中关于胃蛋白酶A的描述 （页面存档备份，存于互联网档案馆）
- 醫學主題詞表（MeSH）：Pepsin+A
- 醫學主題詞表（MeSH）：Pepsinogens
- 醫學主題詞表（MeSH）：Pepsinogen+A
- 醫學主題詞表（MeSH）：Pepsinogen+C
参见
其他消化性蛋白酶：